【答案解析】蛋白质由氨基酸构成，一部分性质与氨基酸相同，如两性游离和等电点、某些呈色反应等。但蛋白质是由氨基酸借肽键构成的高分子化合物，又有不同于氨基酸的性质，如易沉降、不易透过半透膜、变性、沉淀凝固等。通常可利用蛋白质的理化性质和生物学性质来纯化蛋白质。而分离纯化蛋白质又是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。
蛋白质表面极性基团形成的水化膜。蛋白质有较大的表面积，对许多物质有吸附能力。多数球状蛋白表面分布有很多极性基团，亲水性强，易吸附水分子，形成水化层，使蛋白溶于水，又可隔离蛋白，使其不易沉淀。
(1)蛋白质分子颗粒表面多为亲水基团，因而通过吸水分子形成一层水化膜，这是蛋白质胶体稳定的重要因素之一。盐析就是利用(NH ₄ ) ₂ SO ₄ 、NaCl等中性盐破坏蛋白质的水化膜，使之从溶液中析出，使不同性质的蛋白质初步得到分离。
(2)蛋白质分子质量较大，不易通过半透膜，故可利用透析的方法将其与小分子化合物分开。人们常用透析法去除蛋白质溶液中的盐等小分子为进一步纯化作准备。
(3)凝胶层析法是一种根据各种蛋白质分子质量的差异进行分离纯化蛋白质的方法。含有各种分子质量的蛋白质溶液，在通过带有小孔的葡聚糖颗粒所填充的长柱时，大分子质量蛋白质不能进入葡聚糖颗粒而直接流出，分子质量小的蛋白质则进入颗粒而流出滞后，这样就将蛋白质分成不同分子质量的若干组分。
(4)蛋白质具有两性游离的特性，在某一pH条件下，蛋白质颗粒表面带有电荷，可利用电泳法和离子交换层析法将蛋白质分离纯化。
(5)有机溶剂沉淀法：破坏水化膜，降低介电常数，如PEG、丙酮、乙醇等。在常温下，有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性。例如，乙醇消毒灭菌就是如此，但若在低温条件下，则变性进行较缓慢，可用于分离制备各种血浆蛋白质。
(6)重金属盐沉淀：溶液pH大于蛋白质pI时，蛋白质带负电荷，与重金属离子(Hg ²⁺ 、Pb ²⁺ 、Cu ²⁺ 等)结成不溶性沉淀。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的患者，给患者口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。
(7)生物碱试剂和某些酸类沉淀法：溶液pH小于蛋白质pI时，蛋白质带正电荷，易与生物碱试剂和酸类的负离子生成不溶性沉淀。生物碱试剂如单宁酸、苦味酸、钨酸；酸类如三氯乙酸、磺基水杨酸。临床血液化学分析时常利用此原理除去血液中的蛋白质，此类沉淀反应也可用于检验尿中蛋白质。
(8)蛋白质分子表面的可解离基团带相同电荷时，可与周围的反离子构成稳定的双电层，增加蛋白质的稳定性。非等电状态时，同种电荷互相排斥。蛋白质在等电点时净电荷为零，因此没有同种电荷的排斥，所以不稳定，溶解度最小，易聚集沉淀。同时其黏度、渗透性、膨胀性及导电能力均为最小。
(9)加热变性沉淀：在提纯蛋白时，可用变性剂除去一些易变性的杂蛋白。将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀。加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。