问答题 有一纯化的未知蛋白，非变性分子筛层析测定其相对分子质量为240kDa，在有5mol/L尿素的条件下层析测定分子质量为60kDa；还原性SDS-PAGE显示两条带，其相对迁移率如下图所示(标准蛋白的分子质量分别为15kDa、20kDa、30kDa、40kDa、50kDa)。请根据以上结果分析描述该蛋白质的结构组成。
【正确答案】
【答案解析】天然蛋白质分子中的肽链以一定的方式盘绕曲折，形成特定的构象。这种构象的维持主要依赖于蛋白质分子中的氢键。尿素能破坏氢键，导致蛋白质分子结构松弛，多亚基的蛋白质的亚基得以分离。
还原性SDS-PAGE可以使得蛋白质的不同肽链之间或同一肽链内的二硫键还原，拆分蛋白质为单一肽链。
该蛋白质为四聚体，每个亚基60kDa；每个亚基由两条分别为25kDa和35kDa的肽链通过二硫键连接形成。