该论文的研究背景介绍（Introduction）：
在细胞分裂过程中，染色体的分离要求纺锤体微管与动粒体的稳定连接。在高等真核生物中，动粒体（kinetochore）与纺锤体微管的联系发生在前期末核膜被裂后。真核生物进化出一套完备的纺锤体检验点机制来确保在这一环节，没有建立正确动粒体-纺锤体微管连接的细胞不能进入细胞周期的下一时期。
在本篇论文中，科学家利用秀丽隐杆线虫（Caenorhabditis elegans，为一种模式生物）为实验材料，通过分析Rod/Zwilch/Zw10（RZZ）complex和coiled-coil protein SPDL-1的特性，研究了能够瞬时定位在动粒体上的dynein在染色体的分离过程中的功能。
该论文的结果与分析（Results and Analyses）：
1.实验一：线虫中Spindly homolog SPDL-1的分离鉴定及表型分析， 在线出中，所有对于染色体分离至关重要的蛋白同时也是胚胎存活所必须的。为了发现和鉴定参与染色体正确分离的新基因，本论文作者采用了RNAi （RNA干扰）靶向50个未知功能的基因，这些基因对于胚胎存活是必须的。在这套系统中，作者使用了同时表达GFP：histone（组蛋白）H2B和GFP：γ-tubulin（微管蛋白）的线虫材料。经过筛选，发现了一个之前没有被人研究过的蛋白，序列比较分析发现它与动物界的一些蛋白为同源蛋白，其中包括Drosophila melanwgaster（黑腹果蝇）中的蛋白Spindly，所以，作者将这一在C.elegams中新发现的蛋白命名为SPDL-1.
请用中文简要回答下列问题：
在 A 图中，GFP：histone H2B 和 GFP：γ-tubulin 分别标记的是细胞内的什么结构？为什么？
在A图中，GFP：histoneH2B和GFP：γ-tubulin分别标记的是细胞内细胞核中的染色体和细胞质中的微管组织中心（中心体或分裂时的纺锤体）。histoneH2B是染色体组蛋白核心蛋白八聚体的组分，被GFP标记的histoneH2B会组装到染色体中，从而显示出细胞核中的染色体结构；γ-tubulin在细胞内含量极微，定位于细胞中心体的无定形致密周质中，微管组装时，游离的α/β-微管蛋白二聚体有序的加到γ-微管蛋白构成的换上，实验中主要显示分裂的纺锤体。
本实验中采用的 RNAi 技术的目的是什么？请简要说明其作用原理。
①本实验中采用的RNAi技术的目的是基因沉默掉（基因敲除（敲低））spdl-1的蛋白表达，使细胞内的SPDL-1蛋白不表达。
②RNA干扰（RNA interference，RNAi）是一种可以在细胞内抑制特定基因表达的现象。它由双链RNA产生，可以特异性地降解具有相同或者相似序列的RNA（包括mRNA）。它是一种比反义技术更为有效的方法，具有更高的特异性。植物、动物、人类都存在RNA干扰现象，这对于基因表达的管理、参与对病毒感染的防护、控制活跃基因具有重要意义。RNA干扰已经作为一种强大的“基因沉默”技术而作为研究基因运行的一种研究方法已被广泛应用于基础科学。其原理是：RNaseⅢ核酶家族的Dicer，与双链RNA结合，将其剪切成21-25nt及3'端突出的小干扰RNA（siRNA），随后siRNA与RNA诱导沉默复合物（RISC）结合，解旋成单链，活化的RISC受已成单链的siRNA引导，序列特异性地结合在靶mRNA上并将其切断，引发靶mRNA的特异性分解，从而阻断相应基因表达的转录后基因沉默机制。
B 图显示的实验结果能够说什么？为什么要检测 beta-actin（β-actin） ？
①B图显示的实验结果说明SPDL-1蛋白的表达量随线虫细胞上样量的减少而减少，表明纯化得到的SPDL-1抗体符合实验要求；RNAi过的线虫细胞裂解液虽然上样量是100%，但检测不到SPDL-1蛋白的表达，说明RNAi实验成功，spdl-1基因被沉默。
②beta-actin（β-actin）是微丝蛋白单体，即肌动蛋白。由于β-actin是管家基因，在细胞中的表达量恒定（当然表达量也不是很低），基本不受很多外界改变而影响蛋白表达量，所以常作为Western blot的标准量蛋白，即比较某一蛋白表达量变化的前提是两者检测到的β-actin量相同，消除由于蛋白上样量不同导致检测的蛋白量有差异。
请根据 C 图显示的结果，概括一下在整个细胞周期过程中 SPDL-1 蛋白的细胞内定位特点。
由C图可知，SPDL-1在前图仅在AB细胞内检测到荧光，中图AB细胞和P1细胞中均没有检测到，后图在P1细胞内检测到荧光；而CENP-C作为阳性对照，显示其作为动粒蛋白在整个细胞分裂过程中可正常检测到。右侧细胞分裂的模式图说明：前图AB细胞处于前中期，而P1细胞处于前期；中图AB细胞处于早后期，而P1细胞处于晚前期；后图AB细胞处于晚后期，而P1细胞处于前中期；综上说明SPDL-1蛋白仅在分裂的前中期可以检测到，结合研究背景可以得出在分裂前中期SPDL-1募集动粒蛋白到染色体，但过渡到后期后SPDL-1就消失了，说明SPDL-1蛋白在染色体分离中起着至关重要的作用。
A 图显示的实验结果能够说明什么？请根据 A 图显示的 immuno blot/Western blot 结果，粗略估计一下在线虫细胞的裂解液中，有大约百分之多少的 SPDL-1 蛋白能够与 ZWL-1 蛋白结合？
①A图显示的实验结果说明ZWL-1蛋白与SPDL-1蛋白在细胞内有相互作用。
②由图中IP：α-ZWL-1中S和P中SPDL-1蛋白量基本相同，所以估测有50%的SPDL-1蛋白能够与ZWL-1蛋白结合。
根据B图显示的结果，可以得出什么结论？其他研究者已有的研究结果显示，RZZ（Rod/Zwilch/Zw10）complex中的3种蛋白之间存在紧密相互作用，并且在细胞内定位是相互依赖的。那么，如果在线虫的细胞中做Zw10的RNAi的话，请预测对于SPDL-1蛋白定位的影响？
①B图显示的结果说明rod-1和zwl-1基因被沉默掉后，SPDL-1蛋白不能正常定位到动粒结构上。
②由于RZ（Rod/Zwilch/Zw10）complex中的3种蛋白之间存在紧密相互作用，并且在细胞内定位是相互依赖的，所以如果在线虫的细胞中做Zw10的RNAi，SPDL-1蛋白也不能正常定位到动粒结构上。