真核细胞中分泌性蛋白合成和共翻译转运的过程如下：

（1）蛋白质首先在细胞质基质游离核糖体上起始合成；

（2）当多肽链延伸至80个左右氨基酸残基时，N端的内质网信号序列暴露出核糖体并与信号识别颗粒结合，导致肽链延伸暂时停止，防止新生肽N端损伤和成熟前折叠，直至信号识别颗粒与内质网膜上的SRP受体结合，这种结合的相互作用被GTP与SRP和SRP受体（DP）的结合所强化。

（3）核糖体/新生肽与内质网膜的移位子（translocon）结合，信号识别颗粒脱离了信号序列和核糖体，返回细胞质基质中重复使用，肽链又开始延伸。

（4）以环化构象存在的信号肽与移位子组分结合并使孔道打开，信号肽穿入内质网膜并引导肽链以袢环的形式进入内质网腔中，这是一个耗能过程。

（5）与此同时，腔面上的信号肽酶切除信号肽并快速使之降解。

（6）肽链继续延伸，直至完成整个多肽链的合成，蛋白质进入腔内并折叠，核糖体释放，移位子关闭。

总而言之，共翻译过程可简述为：蛋白质合成在游离核糖体上起始之后，由信号肽及其与之结合的SRP引导转移至糙面内质网，然后新生肽边合成边转入糙面内质网腔或定位在ER膜上，经转运膜泡运至高尔基体加工包装再分选至溶酶体、细胞质膜或分泌到细胞外。内质网与高尔基体本身的蛋白质分选也是通过这一途径完成的。