【正确答案】蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链骨架的盘绕和折叠方式。天然蛋白质的二级结构主要有四种基本类型：α-螺旋、β-折叠和β-转角和无规则区域。
   (1)α-螺旋：α-螺旋结构是Pauling和Corey在1951年提出来的。纤维状蛋白和球状蛋白中均存在α-螺旋结构，它是蛋白质中最常见、最典型的二级结构类型。α-螺旋结构的特点是：
   ①肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿中心轴旋转100°，沿轴上升0.15nm，螺旋的直径约为0.5nm。
   ②α-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。从N-末端出发，氢键是由每个氨基酸残基的C==O与前面第4个氨基酸的N—H之间形成的。α-螺旋的稳定靠氢键维持。
   α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然蛋白质的α-螺旋，绝大多数都是右手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。
   (2)β-折叠结构：这种结构也是在1951年由Pauling等人首先提出的，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构。B-折叠是由几乎伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻肽链的主链之间靠氢键联结而形成的锯齿状片层结构。β-折叠结构的特点是：
   ①肽链按层排列，主链呈锯齿状。相邻肽链主链上的N—H和C==O之间形成氢键，β-折叠靠氢键维持其结构的稳定性。
   ②相邻肽链走向可以平行，也可以反平行。肽链的N端在同侧为平行式，在不同侧为反平行式，从能量角度考虑，反平行式更为稳定。
   ③肽链中氨基酸残基的R侧链交替分布在片层的上下。
   ④反平行折叠结构中重复周期(肽链同侧两个相邻的同一基团之间的距离)为0.7nm，而平行式的重复周期为0.65nm。
   ⑤在纤维状蛋白质中，β-折叠可以在不同肽链之间形成，而球状蛋白质中的β-折叠既可以在不同肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同肽段之间形成。
   (3)β-转角：是在球状蛋白质中存在的一种二级结构。β-转角是由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成，主链骨架以180°回折，其中第一个氨基酸残基的C==O与第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键，是一种不很稳定的环形结构。由于β-转角结构，可使多肽链走向发生改变，目前发现的β-转角多数都处在球状蛋白质分子的表面，在这里改变多肽链的方向阻力比较小。
   (4)无规则区域：指无一定规律的松散盘曲的肽链结构，往往成“环”或“卷曲”结构，绝非变性蛋白的无规则卷曲。无规则区域的生物学功能不亚于规则的二级结构，它有利于多肽链形成灵活的、具有特异性生物学活性的球状构象。无规则区域有时在球状蛋白分子表面，有时在其分子内部。