【正确答案】通过质谱仪用电子将分子或离子撞击成碎片，所产生的离子由电场和磁场聚焦，最后触击到照相底版或其他探测器上。可测得质荷比及荷电片段的相对数量。这种由质谱仪测得的以片段数目作为其质荷比的函数所作的图叫质谱。20世纪80年代Barber等人把快原子轰击电离(fast atom bombardment，FAB)技术运用于质谱分析，使得多肽和蛋白质结构测定更为准确，并得以推广应用。通过FAB产生的分子离子非常稳定，不易裂解，方法简单，灵敏度高，是准确测定多肽化合物相对分子质量的有效方法。应用于一些较复杂的混合物，能够测出所含各组分的相对分子质量。由于FAB法不易获得碎片峰，对于测定多肽的顺序很困难，为此又应用了一种串联质谱(tandem mass spectrometry，MS/MS)技术。MS/MS是将FAB产生的分子离子用惰性原子再次轰击从而获得碎片物理图谱，这样，对于一些蛋白质裂解多肽碎片，可以从MS/MS上得到的相对分子质量值及顺序信息。20世纪80年代末，电喷雾电离(electrospray iortization，ESI)和基质辅助的激光解吸电离(matrix assisted laser desorption ionization，MALDI)两种技术的发展解决了极性大、热不稳定的蛋白质、多肽分子的离子化和大相对分子质量的测定问题。质谱技术现在主要用于测定蛋白质或多肽相对分子质量及一级结构顺序。质谱测定的主要优点在于快速、灵敏，所需的样品少到几十个pmol数量级，并且能解决一些用经典的蛋白质结构测定方法难于解决的问题，如对于N端封闭的肽和环肽样品，不能直接用蛋白质、多肽气相顺序仪测定其顺序的样品，选用质谱技术则不受影响。一些很难纯化的肽和蛋白质样品，质谱技术可测出其各组分的结构。用ESI-MS和MALDI-TOF(time of flight)-MS测定蛋白质的相对分子质量，精确度可达0.1/%～0.01/%，这远比其他方法(如SDS-PAGE、凝胶过滤、超离心等)精确。正确测定蛋白质相对分子质量，可以提供很多信息，如确定分子大小，从氨基酸组成分析的结果求得准确的氨基酸组成，验证已测定的一级结构是否正确。现在各种质谱仪技术特别是与高效液相色谱、毛细管电泳等连用，使蛋白质、多肽结构测定向更微量化、快速化发展。现在最热门的蛋白质组的研究中，最重要的工具之一就是MALDI-TOF-MS。