【正确答案】翻译是一个十分复杂的过程，而翻译产生错误的频率却是很低的，大约接近于10^-4。这么低的错误频率在合成含100、300及1000个氨基酸残基的无错误蛋白质的几率依次为0.990、0.970和0.950。那么，有哪些方面可以保证翻译的正确呢?下面从五个方面来讨论这个问题。
   (1)氨基酸与tRNA的专一性结合：氨基酸与tRNA的专一性结合是翻译正确的关键，这种专一性结合是由氨酰-tRNA合成酶的专一性所决定的。氨酰-tRNA合成酶既能识别氨基酸，又能识别相应的tRNA。这样，就使氨基酸能与相应的tRNA特异地结合，形成正确的氨酰-tRNA。
   (2)携带氨基酸的tRNA对mRNA的识别：携带氨基酸的tRNA依靠其反密码子去识别mRNA上的密码子，从而保证不同氨基酸按照mRNA上密码子所决定的次序进入多肽链中。所以，反密码子与密码子的相互识别是遗传信息正确无误地转译的又一个重要保证。
   (3)起始因子和延伸因子的作用：在原核生物翻译的起始中，IF-2与fMet-tRNAfMet间相互作用的专一性是非常严格的，用于延伸的氨酰-tRNA甚至非甲酰化的fMet-tRNAfMet均不能与IF-2结合或结合很不稳定，这就保证了只有起始氨酰-tRNA能进入核糖体的P位，与起始密码子相结合，而其他氨酰-tRNA则不能进入。延伸因子EF-Tu也具有高度的专一性，它能识别和结合除了fMet-tRNAfMet以外的所有氨酰-tRNA，无论甲酰化的或非甲酰化的起始氨酰-tRNA都不能与EF-Tu和GTP生成复合物，从而保证起始tRNA携带的fMet不能进入肽链内部。真核生物翻译中也有类似上述的情况。
   (4)核糖体三位点模型的E位与A位的互相影响可提高翻译的正确性：三位点模型认为，当E位被正确的脱酰基tRNA占据时，A位对不正确氨酰-tRNA的结合大大降低，但对正确氨酰-tRNA的结合几乎不受影响，说明E位被正确脱酰基tRNA占据后可防止不正确氨酰-tRNA结合到A位。当E位存在不正确的脱酰基tRNA则可增加不正确的氨酰-tRNA与A位结合，因此，E位及E位上的密码子-反密码子相互作用对翻译的正确性也起重要作用。
   (5)校正作用：翻译的正确性除了以上几方面的保证外，其他多种校正作用也是极其重要的，甚至是更重要的保证机制。
   ①氨酰-tRNA合成酶和tRNA的校正作用。关于氨酰-tRNA合成酶和tRNA参与校对的分子细节还不清楚。该系统可以通过多级的校对功能除去错误的荷载。其中主要有：
   A．动力学校对。这种校对是基于合成酶对错误氨基酸形状的识别，即使生成氨酰基腺苷酸形式，也会将它水解。
   B．构象校对。此种校对是在氨酰基腺苷酸生成以后，由于tRNA的进入引起酶构象的改变，使得已生成的但不符合进一步连接成氨酰-tRNA要求的氨酰基腺苷酸发生水解。
   C．化学校对。该种校对是指错误的氨基酸已接载到tRNA上之后，被合成酶的tRNA结合位点所发现，然后水解之。
   无论是动力学校对、构象校对还是化学校对，都是首先由合成酶的合成部位发现错误，然后由水解部位进行水解校对。所以，水解校对是翻译忠实性的重要保证。
   ②对占据核糖体A位的氨酰-tRNA的校对。翻译的正确性依赖于当肽键形成时A位有正确的氨酰-tRNA结合着，但是核糖体需要时间来确定结合在A位的氨酰-tRNA是否正确，而决定着详细审查所需时间的计时器就是EF-Tu的GTP酶。在EF-Tu从氨酰-tRNA上被释放出来之前肽键是不能形成的，而释放则要求结合的GTP被水解为GDP，平均来说，GTP水解之前，数毫秒已过去了，而在EF-Tu·GDP离开核糖体之前又有几毫秒过去了。错误的氨酰-tRNA通常在此间隔之内就离开了核糖体，而正确的氨酰-tRNA则仍结合着。所以，在EF-Tu水解GTP前后核糖体以两种方式审查了密码子-反密码子的相互作用，也就是对占据核糖体A位的氨酰-tRNA进行了二次校对，即结合在EF-Tu上的GTP水解前后各一次。在两次校对中，错误的氨酰tRNA就会从A位上解离出来；正确的氨酰-tRNA则仍结合在其上，而且会形成肽键。
   ③变异校对。当蛋白质的结构基因发生变异时，往往会导致合成错误的蛋白质，近十多年来大量研究资料表明，一种蛋白质结构基因发生变异时所产生的错误往往可以被第二次变异所校正，这第二次变异称校正变异。产生校正变异的基因叫校正基因。校正变异发生在蛋白质结构基因内称“基因内校正”，而发生在另外一个基因上称“基因间校正”。基因内校正是通过第二次变异来校正变异的基因本身，而基因间校正是通过校正基因产生的校正tRNA进行的校正。