【正确答案】真核细胞对于蛋白质降解持有两种体系，分别如下：
   (1)溶酶体无选择的降解：溶酶体是具有单层膜被的细胞器，它含有约50种水解酶，包括不同种的蛋白酶，溶酶体保持其内部pH值呈酸性，通过融合细胞质中的自噬泡并随即分解其内容物来实现对细胞内各组分的再利用。溶酶体还降解一些物质，这些物质是细胞通过胞吞作用来利用的。
   (2)泛肽依赖的蛋白质的选择性降解：依赖于ATP的蛋白质降解过程不依赖溶酶体，而是需要泛肽，也称泛素(ubiquitin)。泛肽是一个有76个氨基酸的蛋白质单体，氨基酸序列高度保守。泛肽羧基末端的甘氨酸与将被送去降解的蛋白质的赖氨酸残基的ε-氨基共价连接，而使将被降解的蛋白质携带了降解标记，这个过程分三步进行：
   ①在一个“需一ATP”的反应中，泛肽的羧基末端通过硫酯键与泛肽活化酶(E1)相连。
   ②泛肽随即转结到被称为泛肽结合酶(E2)的许多同源小蛋白质中的某一小蛋白质的巯基上。
   ③泛肽-蛋白连接酶(E3)将活化了的泛肽从E2转移到赖氨酸的ε-氨基上，形成一个异肽键。一般情况下，是若干个泛肽分子与那些宣布无用的蛋白质相连接。
   这样，泛肽化的蛋白质在特定的场所降解，这是由一些保守的蛋白质组成的特殊装置，称为蛋白酶体(proteosome)。蛋白酶体是一种较大的多亚基结构，沉降系数为26S，由一个中空的20S圆柱体和2个19S的帽子组成。蛋白酶体是一种古老的细胞内成分，在细菌，真细菌和真核生物中都存在。20S复合物含有蛋白酶活性，是蛋白质降解的“车间”。19S复合物位于蛋白酶20S圆柱体的两侧，其靠近内侧的6个亚基为腺苷三磷酸(ATPase)。泛肽化的蛋白质被转运到蛋白酶体时，从两侧的入口处进入酶解位置。蛋白酶体的入口处比较狭窄，被降解的蛋白质必须去折叠才能进入。这是一个依赖能量的过程，由19S复合物负责将降解蛋白质去折叠。蛋白酶体有多种蛋白酶解活性，可在碱性、酸性以及疏水性氨基酸残基后面的位置切割多肽链。蛋白质在蛋白酶体中被切割成4～10个氨基酸残基的小肽，然后再释放到细胞质中被分解成单个氨基酸。