【正确答案】(1)酶的专一性研究：通过研究酶的专一性底物的结构特点，来判断和确定活性中心的结构。另外，研究酶的竞争性抑制剂的必需结构也有助于了解酶活性中心的结构。
   (2)酶切除法：如链球菌核酸酶从N端切去6个氨基酸残基和牛胰核糖核酸酶从N端切去12个氨基酸残基，都不影响酶的活力，表明这些部位与活性中心无关。
   (3)酶分子侧链基团的化学修饰法：
   ①非特异共价修饰法：用专一性氨基酸试剂来进行酶标记，然后测定酶活力变化，进而判断所标记的氨基酸侧链是否属于活性中心的基团。
   ②特异共价修饰法：有一些化学试剂专一的修饰酶活性部位的某一氨基酸残基，使酶失活。通过水解分离带标签的肽段，即可判断出被修饰的活性部位的氨基酸残基。如二异丙基氟磷酸(DFP)可专一与胰凝乳蛋白酶活性中心的Ser的羟基共价结合。
   ③抑制剂标记(亲和标记)：如N-对甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲基酮(TPCK)是胰凝乳蛋白酶的竞争性抑制剂，在中性条件下能和该酶作用，并标记在该酶的His57上，引起酶活力的丧失。
   (4)动力学参数测定法：活性部位氨基酸残基的解离状态和酶的活性直接相关，因此通过动力学方法求得有关参数后，就可对酶的活性部位的化学性质作出判断。
   (5)X射线晶体衍射法：该法可解析酶分子的三维结构，有助于了解活性部位氨基酸残基所处的相对位置与实际状态，以及与活性部位有关的其他基团；研究酶与底物结合模式。
   (6)定点诱变法：如将胰蛋白酶Asp102诱变为Asn102，突变体水解酯的活性仅为天然酶的1/10000，可见Asp102对胰蛋白酶催化活性是必需的。