【正确答案】正确答案：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调控。 血红蛋白(Hb)的主要功能是在血液中结合并转运氧气。 (1)Hb的氧合具有正协同性同促效应，即一个O ₂ 的结合增加同一个Hb分子中其余空的氧结合部位对O ₂ 的亲和力。Hb由四个亚基(α ₂ β ₂ )组成，脱氧Hb由于分子内形成了盐键，使共构象受到约束，紧张态构象稳定，和O ₂ 亲和力较弱。当一个α亚基与O ₂ 结合后，部分盐键破坏，某些氨基酸残基发生位移，这时，与O ₂ 结合位点随即暴露出来。其他亚基构象依次改变，整个分子处于松弛状态，能以很快的速度与四个氧原子完全结合，从而提高Hb携氧能力。使第二个α亚基构象改变，对O ₂ 亲和力增加而与氧结合。这样又可以使两个β亚基依次发生构象改变，而以更高的亲和力与O ₂ 结合。这时，盐键全部断裂，α"β ₂ 和α ₂ β’之间的位移也达到70nm。 (2)除此之外，H ⁺ 、CO ₂ 和BPG(2，3-二硝基甘油酸)对Hb结合氧的影响也是通过别构效应产生的。H ⁺ 、CO ₂ 在Hb的结合部位是参与盐桥形成的一些地方，H ⁺ 、CO ₂ 与Hb的结合稳定了Hb紧张态的构象，促进了O ₂ 的释放。BPG在Hb的结合部位位于四个亚基缔合形成中央孔穴，高负电荷的BPG分子和β亚基之间的离子键有助于稳定Hb紧张态构象，促进O ₂ 的释放。 天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)是嘧啶合成途径的关键酶，催化氨甲酰磺酸和Asp合成氨甲酰天冬氨酸。 (1)两底物的结合是协同的。ATCase由催化亚基和调节亚基2种亚基组成；活性部位位于催化链之间的界面附近。反应时，甲酰磷酸首先通过多个静电引力和氢键的相互作用结合，然后与Asp结合，形成过渡态。双底物的结合导致催化链的三级结构变化，进而导致整个酶分子四级结构大的变化，酶由T型变成R型，促进了其他结合位点结合底物，加速了反应。 (2)另外，嘧啶合成的终产物CTP反馈抑制ATCase，ATP激活ATCase，它们通过竞争调节部位转变酶亚基构象起作用，即CTP使亚基由R向T转变，抑制了底物结合；ATP使亚基构象由T向R转变，促进了底物结合，加速了反应。 综上所述，多亚基的蛋白质和酶通过底物或非底物结合，改变构象，进而改变活性状态。