如果将某种细胞的N-乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶基因敲除，则该细胞的CGN中则没有能识别溶酶体蛋白信号斑的酶，并且不能磷酸化其上的甘露糖，从而无法产生分选信号M6P，而M6P是保证溶酶体蛋白正确从高尔基体到溶酶体转运的分选信号分子，它的缺失将导致溶酶体蛋白无法正确到达溶酶体。原因如下：

溶酶体酶是在糙面内质网上合成并经N-连接的糖基化修饰，然后转至高尔基体，在高尔基体的顺面膜囊中寡糖链上的甘露糖残基发生磷酸化形成M6P，在高尔基体的反面膜囊和TGN膜上存在M6P的受体，这样溶酶体的酶与其他蛋白区分开来，并得以浓缩，最后以出芽的方式转运到溶酶体中。在此过程中,溶酶体酶蛋白先带上3个葡萄糖、9个甘露糖和2个N-乙酰葡萄糖胺,切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖后转运到高尔基体；在高尔基体顺面网络对N连接的糖链进行磷酸化修饰,带上6-磷酸甘露糖的标记,甘露糖的磷酸化比较复杂。

将磷酸基团添加到溶酶体酶的甘露糖的第六位碳上的反应是由两种酶催化的溶酶体酶甘露糖残基的磷酸化先后由两种酶催化：①一种酶是N-乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶,它有两个功能位点:a．一个是识别位点,能够同溶酶体酶进行特异性地结合；b．另一个是催化位点。②另一种酶是N-乙酰葡萄糖苷酶,功能是释放N-乙酰葡萄糖胺。

当溶酶体酶进入高尔基体的cis面膜囊后，N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶将单糖二核苷酸UDP-GlcNAc上的GlcNAc-P转移到高甘露糖寡糖链上的α-1，6甘露糖残基上，再将第二个GlcNAc-P加到α-1，3的甘露糖残基上，接着在高尔基体中间膜囊中磷酸葡糖苷酶除去末端的GlcNAc暴露出磷酸基团，形成M6P标志。

上述反应涉及磷酸转移酶如何从自内质网转入高尔基体的多种蛋白质中识别溶酶体酶，现已确定在溶酶体酶分子中存在识别信号，这种信号不是肽链的某些一级结构序列而是依赖于溶酶体酶的构象或三级结构形成的信号斑。

多数溶酶体酶分子上具有多个N-连接的寡糖链，一旦N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶识别了溶酶体酶的信号斑后，在每条寡糖链上便可形成多个M6P残基。相反，如果将某种细胞的N-乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶基因敲除，则该细胞的CGN中则没有能识别溶酶体蛋白信号斑的酶，并且不能磷酸化其上的甘露糖，从而无法产生分选信号M6P。