摘要
采用不同截留分子质量的超滤膜对酪蛋白酶解物中ACE抑制肽进行初步分离,确定了超滤的条件,并测定超滤前后酶解物的ACE抑制活性。结果表明,截留分子质量为10 ku和3 ku的超滤膜能不同程度地提高酪蛋白酶解物的ACE抑制活性,但3 ku的超滤膜能更有效地提高其ACE抑制活性,并且超滤液半抑制浓度值(IC50)为0.46 mg/mL。证明超滤技术可作为一种分离ACE抑制肽的手段。
Angiotensin converted enzyme inhibitory peptides from casein hydrolysate were separated by ultrafitration. Ultrafiltration（with membranes of Mw cut-off 10 kua and 3 kua）. They can increase the ACE inhibitory activities of casein hydrolysates. However, permeates of 3kua membrane showed higher ACE inhibitory activities with IC50 of 0.46 mg/mL.
出处
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2006年第10期59-61,共3页
Food and Fermentation Industries
基金
国家西部开发资助项目(No.2002BA901A46)
关键词
ACE抑制肽
超滤
酪蛋白
angiotensin converting enzyme inhibitory peptide, ultrafitration,casein
