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重组人表皮生长因子的纯化及体内活性检定

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摘要 人表皮生长因子(Human Epidermal Growth Fac-tor,hEGF)是一个由53个氨基酸残基所组成的单链多聚肽,分子量为6200D左右,等电点为pH4.6。它具有多种生物学功能,是发现较早并且具有广泛的潜在应用价值的细胞因子之一。hEGF存在于多种体液中,由于它的含量很低,对于它的研究及应用起了限制作用。本实验室利用含有hEGF基因质粒的重组大肠杆菌,经过发酵得到了大量高效分泌表达的rhEGF,在此基础上,我们对它进行了分离纯化的研究,得到了纯度大于95%具有明显活性的rhEGF,为EGF的进一步研究与应用打下了基础。
出处 《生物技术通讯》 CAS 1996年第1期46-47,共2页 Letters in Biotechnology
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