采用超声联合转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)处理红豆分离蛋白(red bean protein isolate,RBPI),对其功能性质和结构特征进行分析,以探究其结构修饰与功能性质的构效关系。结果表明:超声处理5 min能够使RBPI的乳化活性和发泡能力提...采用超声联合转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)处理红豆分离蛋白(red bean protein isolate,RBPI),对其功能性质和结构特征进行分析,以探究其结构修饰与功能性质的构效关系。结果表明:超声处理5 min能够使RBPI的乳化活性和发泡能力提高,但会降低泡沫稳定性,对乳液稳定性没有显著影响,同时增加表面疏水性和游离巯基含量;TG能够提高RBPI的乳化活性、乳化稳定性及泡沫稳定性,但会降低发泡能力、表面疏水性和游离巯基含量;超声-TG联合处理的RBPI具有更高的乳化活性和泡沫稳定性,更低的表面疏水性和游离巯基含量,且酰胺Ⅰ带处吸收峰强度增加,更多的无规卷曲结构转变为有序的β-折叠结构,这可能是导致RBPI功能性质改善的原因。超声处理5 min联合TG诱导的蛋白凝胶具有更加均匀、致密的微观结构,且凝胶硬度和黏附力增加,脱水收缩作用降低;峰值温度(Tp)和热焓变(ΔH)显著增加(P<0.05),改善了RBPI的热稳定性或三级结构稳定性。以上结果表明RBPI经过超声处理后更利于TG对蛋白质的交联作用,超声-TG联合处理促进了蛋白质功能性质的发挥。展开更多