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拟穴青蟹精氨酸激酶的重组表达及致敏性分析
1
作者 杨阳 何欣蓉 +5 位作者 何少贵 陈锦莉 刘萌 费丹霞 毛海燕 刘光明 《食品科学》 EI CAS CSCD 北大核心 2024年第7期19-27,共9页
为比较拟穴青蟹(Scylla paramamosain)重组精氨酸激酶(recombinant arginine kinase,rAK)和天然AK(native AK,nAK)的致敏性,并鉴定AK分子中的致敏优势区域,首先基于AK的抗原表位分布与空间结构,将AK分子分为AK-E1(氨基酸(amino acids,AA... 为比较拟穴青蟹(Scylla paramamosain)重组精氨酸激酶(recombinant arginine kinase,rAK)和天然AK(native AK,nAK)的致敏性,并鉴定AK分子中的致敏优势区域,首先基于AK的抗原表位分布与空间结构,将AK分子分为AK-E1(氨基酸(amino acids,AA)1~92)、AK-E2(AA 87~187)、AK-E3(AA 172~265)和AK-E4(AA 276~357)4个片段,采用大肠杆菌原核表达系统对其进行分段表达,并分别分离纯化nAK、rAK及AK的4个分段表达产物。用BALB/c小鼠模型评价重组蛋白的致敏性,结果显示,rAK致敏小鼠血清中特异性抗体水平、脾脏淋巴细胞的Th2型细胞因子释放水平均显著升高,表明rAK可使机体致敏,但其免疫原性较nAK弱;AK的4个分段表达产物中AK-E2的免疫原性最强。同时,rAK能够刺激RBL-2H3细胞释放β-己糖苷酶,但rAK对效应细胞的刺激作用低于nAK;4个分段表达产物中AK-E2和AK-E4对效应细胞的刺激作用较强。综上,通过原核表达系统获得的rAK免疫原性较nAK弱,而AK分子中免疫原性较强的区域为AA 87~187,免疫反应性较强的区域为AA 276~357。 展开更多
关键词 拟穴青蟹 精氨酸激酶 重组蛋白 致敏性 BALB/C小鼠
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水产品过敏原消减技术研究进展 被引量：8
2
作者 费丹霞 徐赞美 +1 位作者 肖宇 赵勇娟 《食品安全质量检测学报》 CAS 2018年第8期1764-1768,共5页
水产品因其营养丰富,越来越受消费者喜爱。近年来,随着水产品产量和消费量逐年增加,水产品引发的食物过敏也日益增多,已经成为一个食品安全问题。随着食品加工技术及生物技术的提高,人们对过敏原性质的研究及过敏原分离纯化方法不断深入... 水产品因其营养丰富,越来越受消费者喜爱。近年来,随着水产品产量和消费量逐年增加,水产品引发的食物过敏也日益增多,已经成为一个食品安全问题。随着食品加工技术及生物技术的提高,人们对过敏原性质的研究及过敏原分离纯化方法不断深入,利用食品加工技术降低食物过敏原致敏性越来越受到大家的关注。低致敏性食品是水产品开发的一个重要方向,很多研究学者对如何降低水产品致敏性进行了深入的研究。本文对水产品过敏原消减技术研究进展进行了概述,简单介绍了水产品过敏的现状及主要过敏原,详细介绍了最常用的5种消除方法,分析了低致敏水产品的发展趋势,以期为低致敏性食品开发提供理论指导。 展开更多
关键词 水产品 过敏 低致敏水产品 致敏性消减
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拟穴青蟹新型过敏原磷酸丙糖异构酶的鉴定分析 被引量：1
3
作者 陈仲玮 费丹霞 +5 位作者 杨阳 刘鹏源 蔡秋凤 张凌晶 曹敏杰 刘光明 《集美大学学报（自然科学版）》 CAS 2016年第6期428-437,共10页
利用硫酸铵盐析和柱层析对拟穴青蟹(Scylla paramamosain)进行处理,纯化得到28 ku的新型过敏原蛋白,经质谱鉴定为磷酸丙糖异构酶(triosephosphate isomerase,TIM),与中华绒螯(Eriocheir sinensis)TIM序列相似度达到93%。该过敏原蛋白能... 利用硫酸铵盐析和柱层析对拟穴青蟹(Scylla paramamosain)进行处理,纯化得到28 ku的新型过敏原蛋白,经质谱鉴定为磷酸丙糖异构酶(triosephosphate isomerase,TIM),与中华绒螯(Eriocheir sinensis)TIM序列相似度达到93%。该过敏原蛋白能够与甲壳类过敏患者血清和兔抗克氏原螯虾多克隆抗体发生特异性反应,等电点为5.8。对热处理稳定,加热温度高于50℃时发生聚合,且多聚体仍具有免疫结合活性,p H>9.0时,对TIM免疫结合活性略有影响。在模拟胃肠液消化过程中,TIM耐受胰蛋白酶消化但不耐受胃蛋白酶消化,模拟胃液消化后的小分子片段仍保留有Ig G结合活性。综合血清学及性质分析,该磷酸丙糖异构酶是拟穴青蟹的一种新型过敏原。 展开更多
关键词 拟穴青蟹 磷酸丙糖异构酶 新型过敏原 纯化 性质分析
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