为探究大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)与肌球蛋白的相互作用及其对肌球蛋白凝胶特性的影响,本研究以金线鱼肌球蛋白为原料,添加0%~8%(w/w)的SPI制成混合体系并分析其理化特性、光谱特性和凝胶特性。结果显示,添加SPI后,金...为探究大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)与肌球蛋白的相互作用及其对肌球蛋白凝胶特性的影响,本研究以金线鱼肌球蛋白为原料,添加0%~8%(w/w)的SPI制成混合体系并分析其理化特性、光谱特性和凝胶特性。结果显示,添加SPI后,金线鱼肌球蛋白-SPI混合体系的内源荧光强度降低,紫外吸光度、总巯基含量、氢键和疏水相互作用增加,表明SPI和金线鱼肌球蛋白之间存在疏水相互作用、氢键、二硫键等非共价相互作用和共价相互作用,促使金线鱼肌球蛋白构象变化。同时,随着SPI添加量的增加,金线鱼肌球蛋白-SPI混合凝胶的凝胶强度、硬度和β-折叠含量均呈现出先增加后减小的趋势。当SPI的添加量为4%时,金线鱼肌球蛋白-SPI混合体系的总巯基含量和疏水相互作用最大,较对照组分别提升了64.46%和13.53%;加热后金线鱼肌球蛋白-SPI混合凝胶的凝胶强度和硬度值也最高,较对照组分别提升了8.66%和9.21%,且部分α-螺旋转变为β-折叠,凝胶网络结构最致密均匀。因此,适量添加SPI可与金线鱼肌球蛋白通过疏水相互作用、氢键、二硫键等促进蛋白分子的聚集和交联,改善金线鱼肌球蛋白的凝胶特性。展开更多
文摘为探究大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)与肌球蛋白的相互作用及其对肌球蛋白凝胶特性的影响,本研究以金线鱼肌球蛋白为原料,添加0%~8%(w/w)的SPI制成混合体系并分析其理化特性、光谱特性和凝胶特性。结果显示,添加SPI后,金线鱼肌球蛋白-SPI混合体系的内源荧光强度降低,紫外吸光度、总巯基含量、氢键和疏水相互作用增加,表明SPI和金线鱼肌球蛋白之间存在疏水相互作用、氢键、二硫键等非共价相互作用和共价相互作用,促使金线鱼肌球蛋白构象变化。同时,随着SPI添加量的增加,金线鱼肌球蛋白-SPI混合凝胶的凝胶强度、硬度和β-折叠含量均呈现出先增加后减小的趋势。当SPI的添加量为4%时,金线鱼肌球蛋白-SPI混合体系的总巯基含量和疏水相互作用最大,较对照组分别提升了64.46%和13.53%;加热后金线鱼肌球蛋白-SPI混合凝胶的凝胶强度和硬度值也最高,较对照组分别提升了8.66%和9.21%,且部分α-螺旋转变为β-折叠,凝胶网络结构最致密均匀。因此,适量添加SPI可与金线鱼肌球蛋白通过疏水相互作用、氢键、二硫键等促进蛋白分子的聚集和交联,改善金线鱼肌球蛋白的凝胶特性。
